Cambios en el tráfico de glicoproteínas y en la permeabilidad de la membrana plasmática inducidos por proteínas del virus de la polio

  1. Oña Blanco, Ana María
Dirixida por:
  1. Luis Carrasco Director

Universidade de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 11 de febreiro de 2000

Tribunal:
  1. Mariano Esteban Rodríguez Presidente/a
  2. José María Almendral del Río Secretario/a
  3. Francisco Javier Benavente Martínez Vogal
  4. José Francisco Rodríguez Aguirre Vogal
  5. Balbino Jose Alarcon Sanchez Vogal

Tipo: Tese

Teseo: 78635 DIALNET

Resumo

La infección picornavirus produce profundas alteraciones en las membranas celulares, tanto en la membrana plasmática como en las intracelulares. Dentro de estos cambios se pueden destacar los cambios de permeabilidad de la membrana plasmática, de forma que pierde su capacidad de barrera selectiva a determinados solutos, y la inhibición del tráfico vesicular, probablemetne debido al reclutamiento de membranas que forman los orgánulos de la ruta secretora. Se han implicado varias proteínas del virus de la polio como responsables de estos cambios. En el trabajo de la tesis doctoral se han expresado las proteínas del virus de la polio 2B, 2BC, 3A y un mutante de deleción de 2BC denominado 2Bc128 emdiante la utilización de un clon infeccioso del virus sindbis. La expresión de la proteína 2B y de la proteína 2BC y su mutante 2Bc128, producen un incremento en la permeabilidad de la membrana plasmática. La expresión de la proteína 3A, la proteína 2BC y su mutante 2Bc128 produce defectos en el procesamiento, maduración y transporte de glicoproteínas a lo largo de la ruta secretora hasta la membrana plasmática. El aumento de permeabilidad inducido por las proteínas 2B y2BC es inhibido específicamente por el inhibidor de la ruta secretora brefeldina y no por otros inhibidores. Este resultado indica una relación entre el incremento de permeabilidad inducido por el virus y la necesidad de un proceso de transcurre en la ruta secretora y que es específicamente inhibido por el compuesto brefeldina.