Desde el procesamiento de poliproteinas hacia la morfogénesis del virus de la peste porcina africana
- Andrés Hernández, Germán
- Eladio Viñuela Diaz Director
Universidade de defensa: Universidad Autónoma de Madrid
Fecha de defensa: 24 de novembro de 1995
- Luis Carrasco Presidente/a
- Luis Blanco Dávila Secretario/a
- Roberto Erwin Knecht Vogal
- Francisco Javier Benavente Martínez Vogal
Tipo: Tese
Resumo
Se ha caracterizado dos proteinas de 220 kda codificadas por el vppa: La fosfoproteina hexamerica p32 y la poliproteina pp220. La poliproteina pp220 se expresa en las factorias virales e interacciona con la cara periplasmica del reticulo endoplasmico, siendo este el compartimento subcelular que proporciona al virus su envuelta interna. Las proteinas estructurales derivadas del precursor pp220 son componentes internos de la particula viral, constituyendo el denominado "dominio entermedio". Un dominio estructural que cuya caracterizacion ha permitido proponer un nuevo modelo estructural para el vppa. Se ha demostrado que el dominio intermedio es capaz de asociar cisternas adyacentes del reticulo endoplasmico, formado las denominadas "cremalleras virales". Este fenomeno puede ser clave en el ensamblaje del vppa. Se ha identificado y caracterizado la proteinasa responsable del procesamiento de poliproteinas del vppa "in vitro". Esta proteinasa es del tipo catepsina l.