Esterificaciones catalizadas por nucleotido-pirofosfatasa de patata. Estudio por cromatografía líquida de alta resolución

  1. AGUDO AZCONA, ANTONIO
unter der Leitung von:
  1. José Canales García Doktorvater/Doktormutter

Universität der Verteidigung: Universidad de Extremadura

Jahr der Verteidigung: 1995

Gericht:
  1. Antonio Sillero Repullo Präsident/in
  2. Rosa María Pinto Corralizo Sekretär/in
  3. Martín Ávalos González Vocal
  4. Juan Ignacio Ramos Martínez Vocal
  5. María Jesús Caballero Loscos Vocal

Art: Dissertation

Teseo: 46347 DIALNET

Zusammenfassung

EN AGUA Y METANOL O ETANOL LA NUCLEOTIDO-PIROFOSFATASA (NP) CATALIZO LA FORMACION DE AMP Y SU ESTER METILICO O ETILICO (AMP-OME O AMP-OET). LA EFICACIA DEL ALCOHOL (EA) FUE INDEPENDIENTE DEL GRADO DE PURIFICACION DE LA ENZIMA Y VARIABLE EN FUNCION DEL SUSTRATO, PH, TEMPERATURA Y ESTADO OLIGOMERICO. EL SUSTRATO DIADENOSINA-PIROFOSFATO (APPA) FUE ALCOHOLIZADO CON ALTA EA Y ATP CON BAJA EA, MIENTRAS QUE CON P-NITROFENIL-DTMP NO SE DETECTO ALCOHOLISIS. LOS EFECTOS DEL PH Y TEMPERATURA SOBRE EA SE DEBEN A QUE LOS PERFILES DE PH-ACTIVIDAD Y LAS ENERGIAS DE ACTIVACION DE LAS REACCIONES DE HIDROLISIS Y METANOLISIS SON DIFERENTES. UN TRATAMIENTO QUE DISOCIA LA NP TETRAMERICA A DIMEROS DISMINUYO EA. SE PRESENTA UN MODELO CATALITICO DE LA NP COMO RESULTADO DE DOS MECANISMOS CON DIFERENTES ENERGIAS DE ACTIVACION, ESPECIFICIDADES DE AGENTE SOLVOLITICO, DEPENDENCIA O NO DE UN GRUPO ACIDO-BASE DE PKA BASICO Y FUNCIONALIDAD EN DISTINTOS ESTADOS OLIGOMERICOS. EN CONTRASTE, LA EA DE LA FOSFODIESTERASA DE VENENO DE SERPIENTE ES INDEPENDIENTE DE LOS FACTORES ANTERIORES. ASIMISMO, SE HA ENCONTRADO EN TUBERCULOS OTRA ENZIMA QUE CATALIZA METANOLISIS DE APPA, ESTA CON EA INDEPENDIENTE DE LA TEMPERATURA. SE DISCUTE LA APLICACION PRACTICA DE AMBAS ENZIMAS.