Caracterización bioquímica y molecular del reovirus aviar S1133
- Francisco Javier Benavente Martínez Director
Universidade de defensa: Universidade de Santiago de Compostela
Ano de defensa: 1996
- Germán Sierra Marcuño Presidente/a
- Manuel Rey Méndez Secretario
- José Francisco Rodríguez Aguirre Vogal
- Mariano Esteban Rodríguez Vogal
- Fernando Domínguez Puente Vogal
Tipo: Tese
Resumo
Se ha realizado una caracterización profunda de las proteínas del reovirus aviar s1133. Se ha demostrado que el genoma del virus codifica para, al menos, 10 productos primarios de traducción, de los cuales 2 son proteínas no estructurales, y se ha identificado el gen que codifica para cada proteína. Se han investigado las modificaciones post-traduccionales sufridas por estos productos primarios: la proteína Nub se escinde proteolíticamente en dos polipéptidos, y además se encuentra miristilado. Todas las proteínas virales, menos Sigmaa y posiblemente Lambdab, son glicoproteínas y ninguna proteína viral incorpora fosforo. Propiedades de las proteínas virales: las proteínas Nubc-Sigmab están asociadas en la capside externa viral. La proteína Sigmans tiene afinidad por partículas virales y ARN de cadena sencilla. La proteína nuns tiene afinidad por el citoesqueleto celular. Las proteínas Lambdaa, Sigmaa y Sigmab poseen afinidad por ARN de cadena doble.