Caracterización del gen S1 del reovirus aviar S1133
- BODELÓN GONZÁLEZ, GUSTAVO
- Francisco Javier Benavente Martínez Director
- José Manuel Martínez Costas Co-director
Universidade de defensa: Universidade de Santiago de Compostela
Fecha de defensa: 09 de maio de 2003
- Germán Sierra Marcuño Presidente/a
- Manuel Freire Rama Secretario
- José Antonio Melero Fondevilla Vogal
- Luis Ángel Fernández Herrero Vogal
- Mariano Esteban Rodríguez Vogal
Tipo: Tese
Resumo
En este trabajo hemos puesto de manifiesto que el gen S1 de los reovirus aviares es funcionalmente tricistrónico, ya que en células infectadas dirige la síntesis, además de la proteína de unión a los receptores celulares sigmaC, de los polipéptidos que denominamos p10 y p17. Mientras que la proteína sigmaC es una proteína estructural que forma parte de las partículas virales, p10 y p17 son proteínas no estructurales. Por otra parte hemos demostrado que la actividad fusogénica asociada con el gen S1, reside exclusivamente en la proteína p10, y no en las proteínas sigmaC o p17. También hemos estudiado la modificación de la permeabilidad de membrana inducida por la infección de células en cultivo por el reovirus aviar, y hemos demostrado que la infección induce la alteración de la permeabilidad a tiempos tardíos de infección, y no a tiempos tempranos, y que este efecto es dependiente de la síntesis de determinadas proteínas virales denominadas viroporinas y de su transporte a la membrana plasmática a través de la ruta exocítica. Comprobamos que la proteína p10 altera la permeabilidad de membrana de bacterias y de células eucariotas, por lo que p10 posee actividad viroporina. Por último, demostramos que el dominio fusogénico de p10 no es responsable de la capacidad desestabilizadora de la membrana, por lo que las actividades fusogénica y viroporina radican en diferentes dominios de la proteína p10.